Descifrada la estructura de una enzima gigante en forma de dodecaedro

Un equipo internacional liderado por el IBMB-CSIC ha desentrañado la organización y función de la zuzalisina, una proteína de 5.6 MDa asociada a enfermedades periodontales.

Imagen genérica de una compleja estructura molecular en forma de dodecaedro.
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Imagen genérica de una compleja estructura molecular en forma de dodecaedro.

Un equipo internacional con participación del Instituto de Biología Molecular de Barcelona (IBMB-CSIC) ha descrito la estructura de una enzima bacteriana, la zuzalisina, que se organiza en una compleja jaula molecular de dodecaedro de 5.6 MDa.

La zuzalisina, una enzima secretada por la bacteria Porphyromonas gingivalis y asociada a la enfermedad periodontal, ha sido objeto de un estudio detallado que revela su capacidad para auto-organizarse en estructuras cada vez más grandes, culminando en una jaula proteica de dodecaedro. Esta enzima es la única de más de 5 MDa depositada en el Protein Data Bank (PDB) con una resolución de 1.8 Å o mejor.
La investigación, publicada en Angewandte Chemie International Edition, detalla cómo la organización de la zuzalisina determina el acceso de moléculas a sus sitios activos. La compleja estructura, que contiene 60 sitios activos, es más grande que virus como el parvovirus o el poliovirus. La resolución atómica permite observar detalles moleculares y analizar uno de los complejos enzimáticos más grandes caracterizados con tanta precisión.
La geometría molecular regula la actividad enzimática. La zuzalisina se construye a partir de monómeros de 95 kDa que se asocian, promovidos por el calcio, formando pentámeros (0.5 MDa) y estructuras más grandes hasta llegar al dodecaedro de 5.6 MDa. Cada forma tiene una actividad diferente según el tamaño de sus poros, que gobiernan el acceso de sustratos. La jaula tiene mayor actividad proteolítica que el bipentámero, pero menor que el pentámero.
La determinación de la estructura se logró mediante criomicroscopía electrónica (cryo-EM) y cristalografía de rayos X. La cryo-EM permitió obtener una reconstrucción tridimensional con una resolución de 1.8 Å. También se utilizaron simulaciones de dinámica molecular para estudiar la flexibilidad y los movimientos de la proteína.
El estudio contó con la colaboración de equipos especializados en biología estructural, microbiología y computación, utilizando infraestructuras científicas europeas como el sincrotrón ALBA en Cerdanyola del Vallès (Cataluña) y el sincrotrón SOLARIS en Polonia. La comprensión de la zuzalisina amplía el conocimiento sobre el funcionamiento de las proteínas y puede contribuir a la investigación de mecanismos de virulencia bacteriana y aplicaciones biotecnológicas.
Información elaborada a partir de la fuente oficial: IBMB-CSIC - Institut de Biologia Molecular de Barcelona (21/10/2026)